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简述Š˜叠的结构特点直播_ž𚦗‹和Š˜叠图解(2024年12月看点)

内容来源：亚心网络所属栏目：新闻更新日期：2024-12-03

简述Š˜叠的结构特点

𐟓š生物化学期末复习要点大揭秘𐟔 𐟍젧𓖧𑻧š„生物学功能：作为能源物质：提供细胞活动所需的能量。作为代谢物质的碳架和前体：参与多种生物合成反应。作为细胞中的结构物质：构成细胞膜和其他细胞结构。参与细胞特异性的识别：与细胞间的信息传递有关。 𐟧젨›‹白质的合成与结构：蛋白质的基本化学单位是氨基酸，其构象的基本单位是肽平面或酰胺平面。常见的蛋白质氨基酸包括色氨酸（Trp）、苯丙氨酸（Phe）和酪氨酸（Ty）。蛋白质的空间结构主要靠氢键、范德华力、疏水相互作用和离子键维持。常见的超二级结构型式有Š˜叠、转角和无规则卷曲，可为平行式和反平行式。 𐟌€ 蛋白质折叠的结构特点：主链通过氢键以平行或反平行方式排列，形成齿状（或扇面状）构象。氢键与中心轴接近垂直，R基团交替位于片层上下方，侧链向外形成疏水环境。 𐟔堥𜕨𕷨›‹白质沉淀的因素：高浓度中性盐、有机溶剂、重金属盐、生物碱剂、加热等。 𐟧젦 𘩅𘧚„基本组成与结构：核酸的基本组成单位是核苷酸，之间通过3磷酸二酯键连接。常见的嘌呤包括腺嘌呤（A）和鸟嘌呤（G）。常见的嘧啶包括胞嘧啶（C）、尿嘧啶（U）和胸腺嘧啶（T）。核酸中的戊糖可为脱氧核糖和核糖两种。 𐟎蠧œŸ核生物染色体DNA的结构：真核生物染色体DNA在组蛋白的包装下形成核小体。组蛋白包括H2A、H2B、H3和H4五种。 DNA的三级结构的主要成分是超螺旋，天然的超螺旋为负超螺旋。 𐟌€ 酶的特性与分类：酶的结构特点可分为单体酶、聚酶和酶复合体。酶的活性中心必需团包括结合基团和催化基团。影响酶促反应速度的主要因素有底物浓度、酶浓度、温度、激活剂和抑制剂。有机磷农药是生物体内胆碱酯酶或羟基酯酶的抑制剂。别构酶的动力学曲线不符合米氏方程，为S型或表现双曲线。 𐟔堧”Ÿ物氧化的过程：生物氧化是有机分子在细胞中氧化的过程，同时释放可利用的能量。酸呼吸链的组成成分有复合体Ⅰ、Ⅱ、Ⅲ、Ⅳ和细胞色素C。复台体Ⅰ具有质子泵作用，促进ATP的生成。常见的解偶联剂是2,4-二硝基苯酯，其作用是瓦解电化学梯度。 NADH经电子传递和氧磷酸化可产生2个ATP，而FADH2可生成2个ATP。 𐟍‡ 糖酵解的主要途径：糖酵解反应的进行亚细胞定位是在胞液，最终产物为乳酸。糖酵解的关键酶分别是己糖激酶、磷酸果糖激酶和丙酮酸激酶。 1分子葡萄糖糖酵解生成4分子ATP，净生成2分子ATP，其主要生理意义在于迅速提供能量。丙酮酸脱氢酶复合体含有维生素B1、B2、PP、泛酸和生物素等辅助因子。三羧酸循环不是由草酰乙酸与乙酰CoA编成柠檬酸开始，每循环一次有4次脱氢、2次脱羧和1次底物水平磷酸化，生成12分子ATP。在三羧酸循环中催化氧化的酶分别是柠檬酸合酶和异柠檬酸脱氢酶。 1分子葡萄糖氢化成CO2和H2O净生成36或33分子ATP。 𐟌𑠧𓖥𜂧”Ÿ的主要原料与关键酶：糖异生的主要原料为乳酸、甘油和生糖氨基酸。糖异生过程中的关键酶分别是丙酮酸羧化酶、磷酸烯醇式丙酮酸酶、果糖双磷酸酶和葡萄糖6-磷酸酶。乙醛的去路有进入三羧酸循环、氧化成非必需脂肪酸、合成胆固醇和酮体等。

「阳光信用」朊蛋白（prion protein，PrP）是引起人和动物神经退行性病变的病原体，这类疾病具有传染性、遗传性或散在发病的特点。朊蛋白的三级结构有两种构象：一种是正常的PrPC构象，其水溶性强，对蛋白酶敏感，二级结构以ž𚦗‹为主；另一种是致病的PrPSc构象，以Š˜叠为主。CJD的发病机制为富含ž𚦗‹的PrPC在某种未知蛋白质的作用下转变成分子中大多数为Š˜叠的PrPSc，两者的一级结构虽然完全相同，但PrPSc对蛋白酶不敏感，水溶性差，而且对热稳定，可以相互聚集，最终形成淀粉样纤维沉淀而致病，并不断加重。

𐟓š 生物化学知识点精要：蛋白质与酶 𐟍𒠧쬤𘀧렯𜚨›‹白质的结构与功能肽键与肽肽键：由一个氨基酸的氨基与另一个氨基酸的羧基脱水缩合形成的酰胺键。寡肽：由2~20个氨基酸相连而成的肽。多肽：由20个以上的氨基酸相连形成的肽。活性肽还原型谷胱甘肽：体内重要的还原剂，由谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸组成的三肽。脑啡肽：中枢神经系统中产生的一种神经肽。天然活性肽：包括催产素、加压素等。蛋白质的分子结构一级结构定义：分子中氨基酸的排列顺序。主要化学键：肽键、二硫键。意义：①是空间构型和特异生物学功能的基础。②提供重要的生物进化信息。水解：蛋白质分子水解成单个氨基酸。临床联系：“分子病”，氨基酸序列异常。高级结构三级结构：蛋白质分子某一段肽链的局部空间结构，不涉及侧链结构。主要化学键：氢键。形式特点：①螺旋 ②折叠 ③转角 ④环。 𐟒堧쬤𚌧렯𜚩…𖤸Ž酶的酶促反应酶促反应的特点极高的催化效率高度的特异性可调节性不稳定性绝对特异性酶只作用于特定结构的底物，催化一种反应生成一种产物，或催化底物的一种光学异构体或立体异构体。相对特异性酶催化分子中的某些特定化学键或基团。酶通过促进底物形成过渡态，提高酶促反应速度。诱导契合假说酶与底物结合，生成中间产物。邻近效应与定向排列。表面效应：使底物分子去溶剂化，防止水化膜的形成。多元催化机制普通酸碱催化共价催化作用：亲核催化、亲电子催化。

𐟌𑠨›‹白质四级结构的奥秘 𐟌𑊨›‹白质，作为生命活动中不可或缺的分子，其结构复杂且多样。为了更好地理解蛋白质的结构，我们将其分为四个主要层次：一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。 𐟔„ 一级结构：这是蛋白质的基本框架，指的是肽链中氨基酸的排列顺序。如果蛋白质是结合蛋白，还包括共价连接的辅基部分。 𐟌€ 二级结构：在二级结构中，多肽链通过氢键形成有规则的局部结构，如ž𚦗‹、Š˜叠、𝬨璥’Œ无规卷曲。这些结构为蛋白质的三维构象提供了基础。 𐟌 三级结构：这一级结构涉及多肽链通过非共价力（如疏水相互作用、静电相互作用等）折叠成具有特定走向的完整球状实体。 𐟏⠥››级结构：这是蛋白质的最高层次，指的是由具有三级结构的亚基通过非共价力（如范德华力、氢键等）彼此缔合形成的寡聚蛋白质。在四级结构中，每一级都有其独特的特征，尤其是二级结构中的ž𚦗‹。经典的右手螺旋结构具有螺距为0.54nm的特点，每一圈含有3.6个氨基酸残基，每个残基沿着螺旋的长轴上升0.15nm。通过了解这些结构层次，我们可以更深入地理解蛋白质的功能和相互作用，为生物化学和分子生物学的研究提供基础。

蛋白质二级结构与功能详解 𐟌€ 蛋白质的二级结构是指肽链中的主链通过氢键，形成有规则的卷曲和折叠，从而在一维方向上呈现出周期性结构的构象。这种结构类型包括螺旋、折叠、转角和无规卷曲。 1️⃣ 螺旋：肽链主链绕假想的中心轴盘绕成螺旋状，通常是右手螺旋结构。螺旋通过链内氢键维持，每个氨基酸残基的羰基氧与多肽链C端方向的第4个残基的酰胺氮形成氢键。典型的右手螺旋结构半径为0.23nm，螺距为0.54nm，每一圈含有3.6个氨基酸残基，每个残基沿着螺旋的长轴上升0.15nm。 2️⃣ 折叠：折叠片的构象通过一个肽键的羰基氧和位于同一个肽链或相邻肽链的另一个酰胺氢之间的氢键维持。 3️⃣ 转角：连接蛋白质分子中的二级结构（螺旋和折叠），使肽链走向改变的一种非重复多肽区，一般含有2至16个氨基酸残基。 4️⃣ 无规卷曲：泛指那些不能被归入明确的二级结构如折叠片或螺旋的多肽区段。 𐟒꠨›‹白质的常见功能包括催化和转化功能、信号转导功能、运输功能、结构和支持功能、运动功能、防卫和保护功能、贮存功能以及支架或衔接功能等。 1️⃣ 催化和转化功能：例如酶促反应，酶不仅是代谢反应的催化剂，还是代谢反应的调节元件。酶催化其他分子变化和转化也是信息流的一个重要组成部分。 2️⃣ 信号转导功能：如蛋白激酶、磷酸化酶激酶是细胞溶胶中信号转导的主体；许多信号分子，如类固醇激素、红细胞生成素等也触发转导过程。 3️⃣ 运输功能：例如摄取葡萄糖进入细胞的葡糖转运蛋白；如血液中转运各种脂溶性维生素的运载蛋白，运输各类脂质的载脂蛋白等。 4️⃣ 结构和支持功能：结构蛋白质多数是不溶性的纤维状蛋白质，如构成毛发、角、蹄、甲的角蛋白和存在于骨、结缔组织、腱、软骨和皮中的无弹性而高强度的胶原蛋白。 5️⃣ 运动功能：如肌细胞中的肌肉蛋白，是作为肌肉收缩和细胞游动基础的收缩和游动蛋白质；马达蛋白质，如动力蛋白、驱动蛋白以及肌球蛋白的头片(马达结构域)，这些蛋白质实际上是一类机械-化学酶，能把ATP贮存的化学能转变为发生收缩和游动的机械能。

氨基酸的分类与性质详解 𐟌𑊦𐨥Ÿ𚩅𘦘咽„成蛋白质的基本单位，根据它们的功能和化学性质，可以分为几大类。以下是氨基酸的分类及其重要性质： 𐟌ˆ 疏水性氨基酸（非极性侧链）：这些氨基酸通常不溶于水，包括丙氨酸 (Ala)、缬氨酸 (Val)、亮氨酸 (Leu)、异亮氨酸 (Ile)、苯丙氨酸 (Phe)、蛋氨酸 (Met)、脯氨酸 (Pro)、色氨酸 (Trp)、甘氨酸 (Gly)。 𐟒砤𚲦𐴦€禰襟𚩅𘯼ˆ极性侧链）：这些氨基酸具有亲水性，包括丝氨酸 (Ser)、苏氨酸 (Thr)、天冬酰胺 (Asn)、谷氨酰胺 (Gln)、酪氨酸 (Tyr)。 𐟍‹ 酸性氨基酸：天冬氨酸 (Asp) 和谷氨酸 (Glu) 是酸性氨基酸，它们在蛋白质中通常带有负电荷。 𐟌 碱性氨基酸：赖氨酸 (Lys)、精氨酸 (Arg)、组氨酸 (His) 是碱性氨基酸，它们在蛋白质中通常带有正电荷。 𐟌Ÿ 芳香族氨基酸：苯丙氨酸 (Phe)、酪氨酸 (Tyr)、色氨酸 (Trp) 含有芳香环，能够吸收紫外光，常用于蛋白质的吸光度检测。 𐟔砥맡린襟𚩅𘯼š蛋氨酸 (Met) 和半胱氨酸 (Cys) 含有硫元素，参与一些重要的生物化学反应，例如谷胱甘肽合成和二硫键形成。 𐟌€ 特殊的构象影响：脯氨酸 (Pro) 由于其侧链的环状结构，对蛋白质的二级结构（如ž𚦗‹和Š˜叠）有特殊影响；甘氨酸 (Gly) 由于其简单的结构，能提供极大的构象自由度。了解这些氨基酸的性质和分类，有助于更好地理解蛋白质的结构和功能。

多肽合成中困难氨基酸的解决方案在多肽合成中，困难氨基酸的合成常常是一个挑战。以下是一些有效的策略和方法，帮助你克服这些难题。 𐟛᯸ 选择合适的保护基团在多肽合成中，氨基酸的氨基和羧基需要被保护，以防止不必要的副反应。选择合适的保护基团至关重要。保护基团的反应性、选择性和稳定性都需要考虑，确保在合成过程中既能有效保护氨基和羧基，又能在合成完成后方便地去除。 𐟔砤𜘥Œ–缩合反应条件使用高效缩合试剂：选用如TBTU、PyBOP和HATU等高效缩合试剂，可以促进缩合反应的顺利进行，提高困难氨基酸的缩合效率。调整反应温度和pH值：提高反应温度有助于降低链聚合现象，而调节反应pH值能改变多肽在溶剂中的溶解度，从而提高困难氨基酸的合成效率。使用高离液盐：高离液盐能破坏肽链间的氢键，从而破坏折叠结构，进一步提高困难氨基酸的合成效率。 𐟓ˆ 采用先进的合成策略改变反应体系：使用混合溶剂：如N-甲基吡咯烷酮(NMP)、N,N-二甲基甲酰胺(DMF)、二甲亚砜(DMSO)等受氢溶剂，有助于抑制肽链自身形成氢键而造成的聚集，进而抑制折叠的生成。使用溶胀性能更好的树脂：当树脂的负载量较大时，使用溶胀性较好的树脂，同时减少树脂担载量，有利于困难氨基酸的合成。片断合成法：当遇到困难序列时，采用片段合成法先制备带有保护基的中间序列片段，再经过进一步活化、缩合得到保护的多肽，最后脱去保护基得到目标多肽。通过这些策略和方法，你可以更有效地合成多肽，特别是那些包含困难氨基酸的多肽。不断优化合成条件和方法，将有助于提高合成效率和产物的质量。

𐟌Ÿ探索蛋白质的奇妙世界嘿，朋友们！𐟑‹今天我要带你们一起跳进蛋白质的海洋，揭开这个我们身体里不可或缺的超级英雄的神秘面纱！准备好了吗？Let's go！ 1️⃣ 氨基酸：想象一下，蛋白质就像是由氨基酸积木堆砌起来的超级大楼！𐟏⊦ˆ‘们有20种不同的氨基酸积木，每种都有一个超酷的中心原子（碳）和独一无二的侧链（R基团），它们决定了每个积木的个性和能力！ 2️⃣ 肽键：当两个氨基酸积木相遇，它们会通过一个超酷的脱水反应紧紧握手，形成一个肽键，这个过程就像是在说：“我们是一个团队了！”𐟤多个氨基酸这样牵手，就形成了一条长长的多肽链。 3️⃣ 蛋白质结构：蛋白质的结构就像是一个拥有四个层次的超级迷宫！𐟚€ 一级结构：就像是氨基酸的排队顺序，决定了大楼的基础框架。二级结构：通过氢键，氨基酸们可以形成螺旋和折叠这样的局部小团体，就像是大楼里的楼梯和走廊。三级结构：这是整个大楼的三维模型，由氨基酸侧链间的各种力量决定，比如疏水作用、范德华力、离子键和二硫键。四级结构：对于由多个多肽链组成的蛋白质，四级结构就像是大楼里的房间和楼层的分布。 4️⃣ 蛋白质的营养价值：蛋白质的营养价值主要取决于其必需氨基酸的种类和比例。人体无法自行合成9种必需氨基酸（亮氨酸、缬氨酸、异亮氨酸、组氨酸、赖氨酸、蛋氨酸、苏氨酸、色氨酸和苯丙氨酸），因此必须通过饮食摄入。同等重量的蛋白质，价值是有区别的哦~ 5️⃣ 蛋白质吸收：我们吸收蛋白质就是暴力拆楼~拆完我们的消化道就选择需要的氨基酸吸收，就是拆东墙补西墙。用不掉的就讲解能源，分解掉，然后排出体外~ 6️⃣ 蛋白质功能：蛋白质在生物体内承担多种功能，包括：催化生化反应（酶）传递信号（激素）运输分子（载体蛋白）支持细胞结构（结构蛋白）防御机制（抗体）等。总结一下我们本篇内容：氨基酸--------肽链----------蛋白质蛋白质营养价值------氨基酸种类蛋白质在身体中承担各种重要的生命活动所以，该补充蛋白质就补充蛋白质，别限制自己蛋白质的食补范围（除非你有专业的药补）。~~~先给我来一打，我补补~

动物蛋白与植物蛋白区别姐妹们有没有发现，最近大家都在讨论植物蛋白和动物蛋白的区别？今天我就来和大家聊聊这两种蛋白质到底有啥不同，帮你们更好地选择适合自己的蛋白质来源哦～ 𐟌𑦤物蛋白与动物蛋白来源不同植物蛋白主要来源于植物，比如豆类、谷类、坚果类等。米面类和豆类是主要的来源。相比之下，动物蛋白则来源于动物性食品，包括肉类、蛋类、奶类、鱼类等。这些不同的来源决定了植物蛋白与动物蛋白在营养成分和结构上存在一定的差异。 𐟥š植物蛋白与动物蛋白氨基酸种类差异虽然植物蛋白的氨基酸种类也很丰富，但往往不齐全，特别是缺乏人体必需的蛋氨酸。相比之下，动物蛋白的氨基酸种类齐全，且比例接近人体需求，含有人体必需的8种氨基酸。这种氨基酸的全面性使得动物蛋白的营养价值更高，更易被人体吸收利用。 𐟥—植物蛋白与动物蛋白健康作用不同植物蛋白有很多健康作用，比如降低胆固醇水平、促进肠胃蠕动等。例如，大豆分离蛋白被研究发现具有降低甘油三酯、总胆固醇和低密度脂蛋白胆固醇的作用，对心血管疾病有积极的预防效果。然而，过多摄入动物蛋白可能导致脂肪和胆固醇摄入过量，从而增加肥胖、高血压等健康风险。所以姐妹们在选择蛋白质来源时，一定要根据自身的健康状况和需求来做出合理的选择哦～ 𐟍𝯸植物蛋白与动物蛋白吸收利用率差异植物蛋白的吸收率相对较低，这主要因为植物蛋白中含有植物血凝素和鞣酸等物质，这些成分可能影响机体的吸收。此外，植物蛋白的二级结构以折叠为主，与人体蛋白结构差异较大，也进一步影响了其吸收率。相比之下，动物蛋白的吸收率较高，这主要得益于其氨基酸组成与人体本身较为相似。 𐟑颀⚕️植物蛋白与动物蛋白适用人群不同植物蛋白更适合于追求健康生活的饮食不规律人群、消化功能较差或容易过敏的人群，以及减肥人群。对于这些人来说，植物蛋白能够提供必要的蛋白质，同时避免摄入过多的脂肪和胆固醇。而动物蛋白则更适合于需要快速补充蛋白质的人群，如健身增肌人群、身体虚弱或需要快速恢复的人群。这些人群可以通过摄入动物蛋白来迅速补充身体所需的蛋白质。好啦，今天的分享就到这里啦！希望这篇文章能帮助大家更好地选择适合自己的蛋白质来源。欢迎大家留言讨论哦～感谢您的关注！

圆二色谱：从原理到应用全解析 𐟌€ 圆二色谱的原理圆二色光谱仪（CD）的工作原理是利用蛋白质的圆二色性和不对称分子对左右圆偏振光的不同吸收来分析蛋白质的结构。蛋白质或多肽中的主要光活性基团是肽键、芳香族氨基酸残基和二硫键。当平面圆偏振光的吸收不同时，会产生吸收差异。由于这种吸收差异的存在，导致偏振光矢量的振幅差异，圆偏振光变成椭圆偏振光，即蛋白质的圆二色性。通过圆二色谱扫描仪可以在一定程度上分析蛋白质和多肽样品的二级结构和高级结构。 𐟔 圆二色谱的应用圆二色光谱仪是应用最为广泛的能够定性定量测定手性光学活性物质的设备。除了常规CD谱外，还可以测变温CD谱（温度范围5-95Ⱒ„ƒ)、固体粉末漫反射CD谱、紫外可见吸收光谱、旋光度等。主要应用于蛋白质折叠、蛋白质构象、DNA/RNA反应、药物分析、酶动力学、天然有机化合物、立体有机化学、配位化合物、生物化学、物理化学等相关研究领域。 𐟓 圆二色谱的制样要求液体CD制样要求：测试时需要空白溶剂做对照扣背景，麻烦样品及溶剂至少各备5ml; 样品及溶剂的浓度对测试影响较大，不宜过高或过低（浓度过高，会超电压，数据不准；浓度过低，没有信号）。不同物质，最佳浓度不同，测试时不对浓度进行摸索。如之前测过CD或有相关文献，建议按对应浓度准备；如没测过CD或无文献，但扫过紫外全谱，建议优选紫外浓度的一半配制样品，如不合适再调整（直接用紫外对应浓度，测CD的话浓度偏高）；如以上均无，建议按0.5mg/ml来配（蛋白质样品，浓度一般0.1-0.5mg/ml），但无法保证该浓度合适。固体CD制样要求：固体CD需要10-20mg，如果样品透过率不好，建议可以采用积分球模式测试。 𐟒ᠦ𕋨🇧苤𘭥𘦔𖥼𚥺楤示Ž2的话测试结果有用吗？在蛋白质圆二色谱分析中，吸收强度大于2通常是指峰值的CD吸收值大于2，这通常被认为是强信号。然而，强信号也可能伴随着一些问题和限制。一方面，强信号可能会对谱图中一些峰的分辨率产生影响。在这种情况下，需要使用高的稀释倍数，以获得更准确的结果；另一方面，强信号也可能表示样品中含有大量的蛋白质，这可能会导致一些问题。此外，在进行数据分析时，还需要考虑其他因素，如基线噪音、光源的稳定性等，以确保结果的可靠性。总之，蛋白质圆二色谱分析中的强信号并不总是意味着测试结果不准确或无用。需要仔细处理数据，并对不同情况进行评估，以确保测试结果的准确性和可靠性。 𐟌 CD在近紫外区和远紫外区扫描到的图谱代表什么？圆二色谱在远紫外区的扫描图谱提供了蛋白质二级结构的信息。它反映了蛋白质中肽键的空间排布，通过计算可以得到不同二级结构元件（如螺旋、折叠、转角和不规则卷曲）在蛋白质中的比例。这些信息对于了解蛋白质的结构特征和稳定性非常重要。圆二色谱在近紫外区的扫描图谱则提供了关于蛋白质侧链的信息。它反映了蛋白质中含有生色基团的氨基酸残基（如色氨酸、苯丙氨酸、酪氨酸）在空间中的排布情况。同时，近紫外区扫描还可以揭示蛋白质中二硫键的微环境变化。这些信息对于研究蛋白质的功能和相互作用具有重要意义。 𐟒𛠤𝿧”褻€么软件分析蛋白质的二级结构，有何优势？目前有多种软件可用于蛋白质二级结构的分析和预测。一般采用CDNN软件进行分析。CDNN是一种基于深度神经网络技术的二级结构计件，它能够通过分析蛋白质的氨基酸序列来预测其二级结构组成。相比其他软件，CDNN具有以下优势：首先，它提供了高准确性的计算结果，能够准确预测蛋白质的二级结构。其次，CDNN具有高速度的计算能力，能够快速处理大规模的蛋白质序列数据。此外，CDNN还具有经济性，可以节省分析成本和时间。该软件已在许多生物医学应用中得到验证和应用，例如药物设计和蛋白质结构预测等。 𐟓Š 相关测试项目傅里叶变换红外光谱、拉曼光谱、X射线荧光光谱仪(XRF)、原位(变温）紫外光谱等。

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